Физиология экзокринной части поджелудочной железы

расщепления протеинов, нуклеазы для гидролиза нуклео-тидов. В небольшом количестве в панкреатическом соке находятся неферментные белки.

Все протеолитические ферменты поступают в сок в неактивной форме, что является самозащитой железы от переваривания. Активация проферментов происходит в двенадцатиперстной кишке. В ее просвете под действием энтерокиназы, вырабатываемой слизистой оболочкой, в присутствии ионов кальция трипсиноген превращается в трипсин и запускается каскадный феномен активации трипсином других молекул трипсиногена и остальных протеолитических проферментов.

Среди протеолитических ферментов различают эндопептидазы, расщепляющие пептидные связи внутри молекул белка и полипептидов, — трипсин, химотрипсин, эластаза — и экзопептидазы, отщепляющие аминокислоты, находящиеся на С-терминальном конце полипептидов и протеинов, — карбоксипептидаза.

У человека 19% протеинов панкреатического сока приходится на трипсиногены I и II, различающиеся по молекулярной массе. При активации от обоих трипсиногенов отщепляется одинаковый октапептид, а от трипсиногена I — еще и пентапептид. Каталитические свойства обоих ферментов сходны, оптимум их действия при рН 8. При этом рН происходит аутолитически быстрая потеря активности фермента, но ионы Са"1"1" стабилизируют ее. Трипсин расщепляет почти все денатурированные белки, на живые ткани он не действует. Он расщепляет пептидные связи возле лизина и аргинина.

Химотрипсин у человека существует в виде двух молекулярных форм: А и В. Фермент расщепляет пептидные связи преимущественно вблизи тирозина, триптофана, фенилаланина. Фермент в активной форме выводится с калом. Определение активности химотрипсина в кале имеет диагностическое значение для выявления экзокринной панкреатической недостаточности.

Электрофоретически доказано существование двух форм проэла-стазы. Эластаза участвует в переваривании эластина, денатурированных белков. Она действует на пептидные связи возле аланина, лейцина, серина и валина. Отличается стабильностью в широком диапазоне — рН 4—10,5.

Карбоксипептидазы А и В имеют большую молекулярную массу, чем остальные протеолитические ферменты, и являются экзопеп-тидазами. В молекуле обеих форм ферментов содержится цинк. Карбоксипептидаза вызывает деградацию протеинов и полипептидов, А-фермент — отщепляя ароматические и алифатические аминокислоты, В-фермент — лизин и аргинин.

В панкреатическом соке содержится ингибитор трипсина. На его долю приходится 0,3—0,6% от всех протеинов. Ингибитор трипсина существует в виде нескольких хроматографических форм. Тормозящий эффект их идентичен. Ингибитор действует по типу конкуренции с соотношением, равным 1:1. Из всех охарактеризованных панкреатических ферментов он имеет минимальную молекулярную массу. Ингибирующее действие его осуществляется при рН 5,5—11.

При длительной инкубации комплекс распадается, и активированный трипсин снова становится свободным. Находящийся в панкреатическом соке ингибитор трипсина в отличие от ингибитора, изолированного из



Страницы: 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9